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蛋白質變性（protein denaturation）:生物大分子的天然構象遭到破壞導致其生物活性喪失的現象。
   
　 蛋白質是由多種氨基酸通過肽鍵構成的高分子化合物，在蛋白質分子中各氨基酸的結合順序稱為一級結構：蛋白質的同一多肽鏈中的氨基和酰基之間可以形成氫鍵，使得這一多肽鏈具有一定的構象，這些稱為蛋白質的二級結構；多肽鏈之間又可互相扭曲折疊起來構成特定形狀的排列稱為三級結構，三級結構是與二硫鍵，氫鍵等聯系著的。

   變性作用是蛋白質受物理或化學因素的影響，改變其分子內部結構和性質的作用。一般認為蛋白質的二級結構和三級結構有了改變或遭到破壞，都是變性的結果。能使蛋白質變性的化學方法有加強酸，強堿，重金屬鹽，尿素，乙醇，丙酮等；能使蛋白質變性的物理方法有加熱，紫外線照射，劇烈振蕩等。

   重金屬鹽使蛋白質變性，是因為重金屬陽離子可以和蛋白質中游離的羧基形成不溶性的鹽，在變性過程中有化學鍵的斷裂和生成，因此是一個化學變化。
　　
　 加熱、紫外線照射，劇烈振蕩等物理方法使蛋白質變性，主要是破壞蛋白質分子中的氫鍵，在變化過程中也沒有化學鍵的斷裂和生成，沒有新物質生成，因此是物理變化。否則，雞蛋煮熟后就不是蛋白質了。而我們知道，熟雞蛋依然有營養價值，其中的蛋白質反而更易為人體消化系統所分解吸收。

   蛋白質在受到光照，熱，有機溶濟以及一些變性濟的作用時，次級鍵受到破壞，導致天然構象的破壞，使蛋白質的生物活性喪失。如果變性條件劇烈持久，蛋白質的變性是不可逆的。如果變性條件不劇烈，這種變性作用是可逆的，說明蛋白質分子內部結構的變化不大。這時，如果除去變性因素，在適當條件下變性蛋白質可恢復其天然構象和生物活性，這種現象稱為蛋白質的復性（renaturation）。例如胃蛋白酶加熱至80～90℃時，失去溶解性，也無消化蛋白質的能力，如將溫度再降低到37℃，則又可恢復溶解性和消化蛋白質的能力。

1.蛋白質變性后，分子結構松散，不能形成結晶，易被蛋白酶水解。蛋白質的變性作用主要是由于蛋白質分子內部的結構被破壞。天然蛋白質的空間結構是通過氫鍵等次級鍵維持的，而變性后次級鍵被破壞，蛋白質分子就從原來有序的卷曲的緊密結構變為無序的松散的伸展狀結構（但一級結構并未改變）。所以，原來處于分子內部的疏水基團大量暴露在分子表面，而親水基團在表面的分布則相對減少，至使蛋白質顆粒不能與水相溶而失去水膜，很容易引起分子間相互碰撞而聚集沉淀。
 2.如果變性條件劇烈持久，蛋白質的變性是不可逆的。如果變性條件不劇烈，這種變性作用是可逆的，說明蛋白質分子內部結構的變化不大。這時，如果除去變性因素，在適當條件下變性蛋白質可恢復其天然構象和生物活性，這種現象稱為蛋白質的復性（renaturation）。例如胃蛋白酶加熱至80～90℃時，失去溶解性，也無消化蛋白質的能力，如將溫度再降低到37℃，則又可恢復溶解性和消化蛋白質的能力。 

  蛋白質變性的應用價值：
1、雞蛋、肉類等經加溫后蛋白質變性，熟后更易消化。
2、細菌、病毒加溫，加酸、加重金屬（汞）因蛋白質變性而滅活（滅菌、消毒、）。
3、動物、昆蟲標本固定保存、防腐。
4、很多毒素是動物蛋白質，加甲醛固定，減毒、封閉毒性堿基團作類毒素抗原，制作抗毒素。
5、制革，使皮革成形。
6、蠶絲是由蛋白質變性而成。
7、用于蛋白質的沉淀。從血液中提分離、提純激素，制藥。
8、臨床上外科凝血，止血。尿中管型診斷腎臟疾病。
9、酶類分解各種蛋白質，以利于腸壁對營養物質的吸取。
10、加入電解質使蛋白質凝聚脫水如做豆腐。
11、改變蛋白質分子表面性質進行鹽析，層析分離提純蛋白質，如核酸的提純，DNA測定。
12、大分子的破碎，基因重整合。
13、蛋白質分子結合重金屬而解毒。
14、蛋白質分子與某些金屬結合出現顯色反應，如雙縮脲反應可測定含量。

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