紅細胞中運輸氧及二氧化碳的蛋白質，由球蛋白與血紅素結合而成。分子量約64，500，其中蛋白質占96％。血紅素由二價鐵原卟啉組成。球蛋白由兩對不同肽鏈組成。每個肽鏈含1個血紅素分子，所以1個血紅蛋白分子能結合4個氧分子。正常人血紅蛋白（Hb）含血紅蛋白A（HbA）、血紅蛋白A₂（HbA₂）及血紅蛋白F（HbF）。HbA由一對α鏈及一對β鏈構成（α₂β₂），約占成人血紅蛋白的97％。HbA₂由α鏈及δ鏈組成（α₂δ₂），占成人血紅蛋白的2～3％，HbF又稱胎兒血紅蛋白，由α鏈與γ鏈組成（α₂γ₂），占胎兒時血紅蛋白的60～90％，成人時不超過1％。結構與上述幾種不同的血紅蛋白稱異常血紅蛋白，目前發現的已超過300種，但并不都表現出癥狀。血紅蛋白的主要生理功能是運輸氧和二氧化碳及調節血液的酸堿平衡。血紅蛋白能與氧迅速結合成氧合血紅蛋白（HbO₂），也能迅速解離。其結合與解離取決于血液中氧分壓的高低，當血液流經肺部時，氧分壓增高，使得大部Hb與O₂結合成HbO₂；血液流經組織時，氧分壓下降，一部分HbO₂解離，釋放出O₂，供組織利用。血液對CO₂運輸的機制比較復雜。其一是當血液流經組織時，CO₂分壓升高，Hb可以與CO₂結合成氨基甲酸血紅蛋白，到肺部時釋放出CO₂，而又與O₂結合，如此循環，這是一個非常復雜的物理、化學反應過程。如果Hb上的鐵被氧化成三價鐵，則所結合氧不易分離，失去帶氧能力。此外，Hb也能與CO結合，其與CO的親合力比O₂大約200倍，所以空氣中只要有少許CO存在，即可有大量HbCO，而使HbO₂下降，產生窒息，即煤氣中毒。血紅蛋白濃度與紅細胞數目有關。我國成年男子Hb為120～160克/升，女子為110～150克/升。貧血時紅細胞與Hb都減少，下降程度與疾病及其嚴重程度有關。紅細胞破壞后，Hb就降解成其它物質，所以血紅蛋白的生理功能只能在紅細胞內完成，游離到血漿中后即失去作用。